Ответ:
Это уменьшает активность фермента.
Объяснение:
Как следует из названия, ингибитор угнетает активность ферментов. Фермент неактивен, пока ингибитор связан. Когда снятие ингибирования возобновит нормальную активность фермента.
Ответ:
ингибитор ингибирует активность ферментов
- предотвратить секрецию ферментов.
Объяснение:
- конкурентный ингибитор: ингибитор конкурирует с ферментами за присоединение к активному сайту. Они блокируют сайт ферментов.
- неконкурентные ингибиторы: неконкурентный ингибитор изменяет форму активного сайта фермента после связывания на аллостерических сайтах.
таким образом, ингибиторы предотвращают химическую секрецию фермента.
Какое влияние оказывает закон спроса на предельную прибыль фирмы?
Повышенный спрос на конкретную рабочую силу приведет к снижению предельной прибыли, доступной от нее. Спрос приведет к росту издержек, поэтому сохранение текущих доходов означает, что маржа уменьшится, и даже увеличение доходов (повышение цен на продукты), скорее всего, не сможет сохранить такое же соотношение, как условие более низкого спроса.
Какое влияние окажет кипение на активность фермента?
Фермент больше не будет функционировать. Фермент - это молекула белка с фиксированной трехмерной формой, которая удерживается на месте ионными связями, водородными связями и тому подобным. Однако из-за кипения эти связи будут разрушены, и третичная структура фермента будет потеряна, и он не сможет образовывать комплекс фермент-субстрат с образованием продуктов. Активный сайт потеряет свою комплементарную форму, и фермент будет денатурирован. Однако некоторые ферменты устойчивы к очень высоким температурам.
Почему активность фермента похожа, но не совсем похожа на «замок» и «ключ»?
Ферментативный катализ подобен, но не точно смоделирован механизмом замка и ключа по энергетическим причинам.Как объяснила Виви, специфичность фермента, то есть способность фермента связывать только правильные субстраты, обусловлена формой, которая почти идеальна для одного конкретного типа молекулы. В этом смысле субстрат, вставляемый в фермент, подобен ключу, вставляемому в замок. Аналогия не идеальна, потому что на самом деле фермент обладает самой высокой аффинностью связывания, то есть наилучшим образом подходит не для субстрата, а для тесно связанного промежуточного переходного состояния, которое субстрат принимает,